Fuerzas que influyen en el proceso de plegamiento de macromoléculas

Se han reconocido varias propiedades e interacciones físicas que guían al proceso de plegamiento, como las que mencionamos en la sección 1.2.3. Algunas son específicas del plegamiento de proteínas, como la formación de enlaces disulfuro entre cisteínas o la formación de puentes salinos entre aminoácidos básicos y ácidos, pero en general se acepta que las principales son la hidrofobicidad en un medio acuoso y la formación de puentes de hidrógeno (Mathews et al., 1999; Lehninger, 1982; Dill, 1990).

Algunas de estas propiedades pueden estimarse diréctamente desde la secuencia. Por ejemplo, se han propuesto escalas de hidrofobicidad como la de la tabla 2.1 que sirven para ese fin.

Tabla 2.1: Escala de hidrofobicidad de los 20 aminoácidos (Kyte, 1982)

A	1.8		M	1.9
C	2.5		N	-3.5
D	-3.5		P	-1.6
E	-3.5		Q	-3.5
F	2.8		R	-4.5
G	-0.4		S	-0.8
H	-3.2		T	-0.7
I	4.5		V	4.2
K	-3.9		W	-0.9
L	3.8		Y	-1.3

Como resultado del proceso de plegamiento en medios acuosos, las macromoléculas se empaquetan mostrando hacia el solvente superficies hidrofílicas y ocultando los componentes más hidrofóbicas. En el interior las interacciones de van der Waals dan estabilidad al conjunto. Recientemente se ha calculado (Voss & Gerstein, 2005) que el empaquetamiento en el interior de moléculas de RNA es más compacto que el de las proteínas.