Para neutralizar las cargas polares del esqueleto peptídico, las proteínas adoptan conformaciones
que maximizan la formación de puentes de hidrógeno, gracias a la libertad de giro de los enlaces situados
inmeditamente antes y después del enlace peptídico. Esto lo hacen principalmente formando -hélices
dextrógiras, láminas
, como se muestra en las figuras 1.8 y 1.9, y
giros de varios tipos, en menor medida.
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La estructura secundaria de las proteínas se representa en bioinformática de forma similar a la secuencia primeria,
asignando a cada residuo una letra que identifica el estado de estructura secundaria en que se encuentra. Se suele
identificar a los residues de una -hélice con
, los de una lámina
con
y los demás
con
, del inglés coil. Cuando la estructura secundaria es de especial interés se identifican varios subclases
de C, como T (del ingles turn) o B (de horquilla
. La misma secuencia que vimos antes podría tener
esta estructura secundaria:
MFSQHNGAAV HGLRLQSLLI AAMLTAAMAM...
EEEECCEEEE HHHHHHHHHH CCCCCCCCCC...
La estructura secundaria de los ácidos nucleicos está también basada en la formación de puentes de hidrógeno, dada la naturaleza polar de los nucleótidos. Para el caso del ADN, como se muestra en la figura 1.10, el repertorio de puentes de hidrógeno posibles es muy limitado: adenina (A) con timina (T) y guanina (G) con citosina (C).
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Estos emperajamientos son la base de la estructura secundaria de los ácidos nucleicos, que suelen ser patrones repetidos helicoidales. En el caso del ADN se suelen formar entre dos polinucleótidos de secuencia complementaria, mientras que en el ARN son estructuras que se forman dentro del mismo polinuclétido.
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